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剑桥大学的科学家已经发现了一种新的必需蛋白
2019-01-12

神经退行性疾病(如阿尔茨海默氏症,帕金森氏症和亨廷顿舞蹈病)的一个共同特征是“错误折叠”蛋白质的积累,这些蛋白质会对大脑造成不可逆转的损害。例如,阿尔茨海默病可以看到β-淀粉样蛋白'斑块'和tau'缠结'的积累。

在一些形式的运动神经元疾病(也称为肌萎缩侧索硬化症,或肌萎缩侧索硬化症)和额颞叶痴呆的情况下,它是畸形FUS蛋白和其他几种与疾病相关的RNA结合蛋白的“组装”的积累。 。然而,这些RNA结合蛋白的组装与阿尔茨海默病和帕金森氏病中所见的鸿禾娱乐信誉怎么样常规蛋白质聚集体具有若干差异,因此,这些蛋白质的积累及其如何发生的重要性迄今尚不清楚。

FUS是一种RNA结合蛋白,在调节RNA转录(DNA表达的第一步)和细胞核中的剪接方面具有许多重要功能。FUS还在参与调节RNA翻译成蛋白质的细胞的细胞质中具有功能。还有其他几种类似的RNA结合蛋白:它们的共同特征是除了具有结合RNA的结构域外,它们还具有蛋白质似乎未折叠或非结构化的结构域。

在今天发表在Neuron杂志上的一项研究中剑桥大学的科学家们研究了FUS的物理特性,以证明蛋白质的展开结构域如何使其经历可逆的“相变”。换句话说,它可以从完全可溶的“单体”形式来回变换为类似于液滴的不同的局部积聚,然后进一步凝结成称为水凝胶的胶状结构。在这些变化过程中,蛋白质'组装'捕获并释放RNA和其他蛋白质。实质上,该过程允许RNA转录和翻译的细胞机器在受限制的三维空间内以高浓度浓缩,而不需要限制膜,从而有助于容易地调节这些重要的细胞过程。

利用线虫蠕虫C. elegans作为ALS和额颞叶痴呆的模型,该团队随后也能够证明这一过程可能变得不可逆转。突变的FUS蛋白导致缩合过程太远,形成厚的凝胶,不能恢复到它们的可溶状态。结果,这些不可逆的凝胶状组件捕获其他重要的蛋白质,阻止它们执行其通常的功能。一个结果是它影响神经细胞轴突(神经细胞的躯干)中新蛋白质的合成。

重要的是,研究人员还表明,通过破坏这些不可逆组件的形成(例如,通过特定的小分子靶向),可以挽救受损的运动并延长蠕虫的寿命。

**像盘子上的果鸿禾娱乐是大平台吗冻**

剑桥医学研究所的Peter St George Hyslop教授解释说,FUS的行为可以比作果冻的行为。

首次制作时,果冻就像液体一样流淌。当它冷却冰箱时,它开始凝固,最初变得比水稍厚,但仍然流动,因为明胶分子形成更长的纤维状链,称为原纤维。如果你将一滴这种几乎凝固的果冻滴入水中,它将(至少短暂地)保持与周围的水不同 - 液体中的“液滴”。